<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<rss version="2.0"
     xmlns:content="http://purl.org/rss/1.0/modules/content/"
     xmlns:media="http://search.yahoo.com/mrss/"
     xmlns:atom="http://www.w3.org/2005/Atom">

<channel>

    <atom:link
        href="https://shesht.am/tag/%d5%be%d5%ab%d5%b6%d5%af%d5%b8%d6%82%d5%ac%d5%ab%d5%b6/feed"
        rel="self"
        type="application/rss+xml"
    />

    <lastBuildDate>Tue, 10 Nov 2026 16:04:42 +0000</lastBuildDate>

    <title>Շեշտ.am (shesht.am) - Feed</title>

    <description>Շեշտ.am – նորություններ եւ ոչ միայն</description>

    <link></link>

    
        
        <item>

            <guid isPermaLink="false">https://shesht.am/?p=21072</guid>

            <pubDate>Tue, 10 Nov 2026 16:04:42 +0000</pubDate>

            <title>Ձգվելիս տալին սպիտակուցի մոլեկուլները կարող են կապվել միմյանց</title>

            <description><![CDATA[<p>Հետազոտողները պարզել են, որ ձգումը բացում է տալին սպիտակուցի մի հատված, որի միջոցով դրա մոլեկուլները կապվում են միմյանց։ Այս մեխանիզմն օգնում է հասկանալ, թե ինչպես են բջիջները փոխում շրջակա հյուսվածքին ամրանալու ձևը մեխանիկական ուժերի ազդեցությամբ։</p>
]]></description>

            
                <media:content
                    url="https://shesht.am/wp-content/uploads/2026/11/talin-ball-pnas-figure1.jpg"
                                            type="image/jpeg"
                                        expression="full"
                >

                    <media:description type="plain"><![CDATA[Ձգվելիս տալին սպիտակուցի մոլեկուլները կարող են կապվել միմյանց]]></media:description>

                </media:content>

            
            <content:encoded><![CDATA[
Լիվերպուլի համալսարանի ղեկավարած միջազգային խումբն արդյունքները հրապարակել է Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) հանդեսում։ Հոդվածը առցանց լույս է տեսել նոյեմբերի 4-ին, իսկ Լիվերպուլի համալսարանն աշխատանքի մասին հայտնել է նոյեմբերի 9-ին։



Տալինը կապում է բջջի ներքին հենակմախքը ինտեգրինների հետ։ Դրանք բջջաթաղանթի սպիտակուցներ են, որոնց միջոցով բջիջն ամրանում է իրեն շրջապատող արտաբջջային մատրիքսին։ Երբ բջիջը ձգում է իր ամրացման կետը, տալինի որոշ հատվածներ բացվում են, և հասանելի են դառնում մոլեկուլի ներսում թաքնված կապման տեղամասերը։



Փորձերում հետազոտողները ցույց են տվել, որ ձգվելիս տալինի R11 հատվածում բացվում է APR1 անվանված տեղամասը։ Դրան կարող է միանալ տալինի մեկ այլ մոլեկուլ։ Առանձին վերցրած այդ հատվածը լաբորատոր պայմաններում նաև ամիլոիդանման թելեր է կազմել։ Այդ արդյունքը ցույց չի տալիս, որ նույն թելերն առաջանում են կենդանի բջջում։



Տալինին միացող մեկ այլ սպիտակուց՝ վինկուլինը, ճանաչում է նույն տեղամասը։ Փորձերում այն կարողացել է քայքայել արդեն կազմավորված տալինային կուտակումները։ Հետազոտողները նաև պարզել են, որ երբ տալինի մոլեկուլների փոխադարձ կապը խանգարվում է, բջիջները շարունակում են ամրանալ, բայց ամրացման կետերը մեծանում են, ավելի շատ տալին են պարունակում և այլ կերպ են ձևավորվում։



Տալինի այդ շրջանը տասնամյակներ շարունակ համարվել է ինտեգրինին կապվելու երկրորդ հնարավոր տեղամաս։ Նոր արդյունքների հիման վրա հեղինակներն առաջարկում են, որ դրա հիմնական դերը տալինի մոլեկուլների փոխադարձ կապը և բջջի ամրացման կետերի վերակազմավորումը կարգավորելն է։
]]></content:encoded>

            <link>https://shesht.am/science/talin-force-cell-adhesion</link>

            <author>info@shesht.am (Շեշտ.am (shesht.am))</author>

        </item>

    
</channel>

</rss>